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Contribution à l'étude du système lipolytique d'un animal primitif marin: le crabe vert

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par Heykel Trabelsi
Ecole nationale d'ingénieurs de Sfax Tunisie - Diplome national d'ingénieur en biologie 2006
  

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Introduction

Les lipases ou triacylglycérol hydrolases (E.C.3.1.1.3), largement répandues chez tous les êtres vivants (Taipa et al., 1992), ont l'avantage d'être disponibles en grande quantité et à faible coût, d'être sélectives vis-à-vis de leurs substrats et de ne pas nécessiter de cofacteurs. Ces enzymes présentent de ce fait une grande importance en biotechnologie. Elles sont de plus en plus utilisées dans les domaines médical, thérapeutique, chimique et alimentaire (Ghandi, 1997). L'étude de ces enzymes a contribué à l'élaboration d'une enzymologie interfaciale, la catalyse se produit en milieu hétérogène à l'interface huile-eau (Verger et al., 1973 ; Ransac et al., 1990). Il en résulte que les propriétés biochimiques de ces enzymes dépendent autant de la « qualité » de cette interface que de certains paramètres classiques tels que le pH ou la force ionique.

Chez les animaux supérieurs, plusieurs lipases sont produites à différents niveaux du tube digestif. Ces lipases jouent un rôle fondamental dans le métabolisme lipidique en permettant l'absorption des lipides alimentaires.

La plupart des recherches actuelles, réalisées sur la famille génétique des lipases sont focalisées sur les animaux supérieurs. On ignore jusqu'à ce jour le mode d'action du système lipolytique des animaux primitifs marins. Pour cette raison nous nous sommes intéressés, dans ce présent travail, à la purification et à la caractérisation biochimique de la lipase de crabe vert impliquée dans la digestion des lipides alimentaires.

La caractérisation biochimique de la lipase digestive de crabe, nous permettra de la comparer avec les lipases connues des animaux supérieurs et de l'exploiter si elle présentera des caractéristiques nouvelles recherchées.

I- Les enzymes lipolytiques

1- Introduction

Les enzymes lipolytiques forment une classe d'enzymes parfaitement solubles dans l'eau. Elles sont responsables de l'hydrolyse des lipides. Elles agissent sur des substrats lipidiques insolubles dans l'eau mais qui s'organisent spontanément au contact de l'eau pour former des émulsions, des micelles, des liposomes ou des films monomoleculaires.

Les lipases ou triacylglycerols acylhydrolases (EC.3.1.1.3) forment une famille hétérogène d'enzymes qui catalysent, en milieu hétérogène, la réaction d'hydrolyse des liaisons esters de triacylglycerols.

Les lipases sont des estérases capables d'hydrolyser des substrats insolubles tels que les glycérides à longues chaînes (Verger, 1985).

Leur polarité vient du fait de leur comportement cinétique (Sarda et Desnuelle, 1958) car l'hydrolyse des lipides insolubles dans l'eau est beaucoup plus rapide lorsqu'elles sont sous formes de micelles, d'où le phénomène d'activation interfaciale qui les différencie des estérases.

Figure 1 : liaisons esters carboxyliques des triacylglycérols hydrolysables par les lipases

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