I.2.4.2 Facteurs aggravants le stress oxydant
Les facteurs aggravants le stress oxydant entrainent la
surproduction de dérivés réactifs de l'oxygène ce
sont :
Le vieillissement diminue les défenses antioxydantes et
augmente la production mitochondriale de radicaux accompagnés d'une
diminution de l'efficacité des systèmes de
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Propriétés biologiques de la pulpe du
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réparation et de dégradation des constituants
oxydés (Sohal et al., 2002). Une alimentation non
optimisée peut causer une surproduction d'ERO, notamment en cas de
carence ou de surconsommation protéique. Certaines protéines
comme l'homocystéine induisent une surproduction du radical superoxyde.
De plus, une consommation trop importante de protéines stimule la
synthèse d'ERO,en particulier dans les leucocytes. Une surconsommation
de lipides cause également l'augmentation de leur oxydation par le
peroxyde d'hydrogène et donc sa synthèse (Fanga et al.,
2002).
I.2.5 Les antioxydants
Un antioxydant est défini comme étant toute
molécule ou réseau de molécules variées (enzymes,
protéines, oligo éléments) qui réagissent entre
elles , sont produites par l'organisme, mais aussi apportées par notre
alimentation, à concentration relativement faible, capable d'entrer en
compétition avec d'autres substrats oxydables et peut retarder, inhiber
ou empêcher l'oxydation des substrats biologiques (Boyd et al.,
2003; Berger, 2006). Ce sont des composés qui réagissent avec les
ERO et les rendent ainsi inoffensifs (Vansant, 2004).
Les défenses antioxydantes reposent sur des
systèmes enzymatiques : superoxyde dismutases (SOD), catalases et
glutathions peroxydases ; et non enzymatiques comme les vitamines C, E, les
polyphénols, les caroténoïdes etc. (Leverve, 2009). Ainsi le
cuivre, le zinc et le fer sont des cofacteurs pour la superoxyde dismutase, le
fer est également un cofacteur pour la catalase et le
sélénium est le cofacteur du glutathion- peroxydase (Delattre
et al., 2003).
I.2.5.1 Les antioxydants enzymatiques
? Superoxyde dismutase(SOD)
Le superoxyde distumase (SOD) constitue la première
ligne de défense contre les radicaux libres de l'oxygène,
découvert par Mecord et Fridovih en 1969, elle catalyse la dismutation
de l'anion superoxyde en oxygène et en peroxyde d'hydrogène
(Libbey, 2007).
O2 .- ? O2 + H2O2
Chez l'homme, trois isoformes compartimentées de
l'enzyme SOD ont été caractérisées de façon
biochimique et moléculaire. La Cu/Zn-SOD ou SOD1cytosolique, et la
EC-SOD ou SOD3 extracellulaire, qui utilisent le cuivre et le zinc comme
cofacteurs nécessaires à l'activité enzymatique, alors que
la SOD2 mitochondriale utilise le manganèse (Zelko et al.,
2002).
? Catalase
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Les catalases sont des enzymes qui permettent de transformer
le peroxyde d'hydrogène en oxygène moléculaire et en eau :
sont localisées à l'intérieure de peroxysome
exclusivement, ce qui limite leur action par rapport à d'autre enzyme,
cytoplasmique (Libbey, 2007).
2H2O2 ? 2H2O + O2
? Glutathion peroxydase (GPx).
Les Glutathion peroxydase (GPx) sont des enzymes
tétramérique à sélénium cytoplasmique et
mitochondrial, qui peuvent réduire le peroxyde d'hydrogène en
eau, en utilisant la capacité réductrices du couple glutathion
/glutathion disulfite (GSH/GSSG), son rôle principal consiste en
l'élimination des peroxydes lipidiques résultant de l'action du
stress oxydant sur les acides gras polyinsaturés. La GPx est
effondrée en cas de déficit majeur en sélénium, ce
dernier étant essentiel pour l'activité de cette enzyme (Nasri
et al., 2014).
2 GSH (réduit) + H2O2 ? GSSG + 2H2O
2GSH + R - OOH ? GSSG + H2O + R - OH
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