2.3.3.3. Propriétés des régions
inter-kringles
A part celles situées entre K4-6 et K4-7 et
entre K4-10 et K4-11, qui ont 28 et 26 acides aminés, les autres
régions inter-kringles en ont 36.
Riches en sérine, thréonine et proline,
elles ont 6 sites de 0-glycosylation et des similitudes avec des domaines
trouvés dans d'autres protéines comme la zone charnière
des IgA, ou la chaîne a de la glycoprotéine Ib
plaquettaire. Plusieurs séquences plus courtes sont retrouvées
dans les molécules d'adhésion inter-cellulaire, ou le
kininogène de haut poids moléculaire 135.
2.3.3.4. Propriétés du domaine
protéase
Le domaine sérine protéase de l'apo(a)
(His 4371, Asp 4414, Ser 4500) est semblable à celui de la plasmine (His
602, Asp 645, Ser 740) et d'autres sérine protéases.
Jurgens 123 et Salonen
147 mettent en évidence une activité
protéolytique de la Lp(a) et de l'apo(a) purifiée sur des
substrats synthétiques utilisés pour mesurer l'activité
des sérine protéases mais n'obtiennent pas d'activation par le
t-PA, ou l'urokinase.
La Lp(a) et l'apo(a) isolées, ou en
présence d'activateurs comme le t-PA, l'urokinase ou la streptokinase,
ne montrent pas d'activité protéolytique dans les tests mesurant
l'activité de la plasmine (temps de lyse des euglobulines). Le
plasminogène est activé par clivage au niveau de l'Arg 560, qui
dans l'apo(a) est remplacée par une Ser. Toutefois le
séquençage de l'apo(a) n'a été
réalisé que chez 2 sujets et les auteurs n'excluent pas que
certains individus puissent avoir une apo(a) activable 126.
En effet, les similitudes de structure des domaines
protéases de l'apo(a) et du plasminogène suggèrent des
fonctions communes ou au moins apparentées.
Thèse Docteur Pharmacie La lipoprotéine Lp(a) :
son intérêt dans l'interprétation du bilan lipidique Dr
GUIMONT MC 88/271 Lipides, Lipoprotéine (a),
Hyperlipoprotéinémie, Athérosclérose, Lipids,
Lipoprotein, Lpa, Hyperlipoproteinemia, Atherosclerosis
Une interaction entre streptokinase et Lp(a) avec
inhibition de l'activation du plasminogène a été
montrée mais uniquement in vitro 148.
L'addition de Lp(a) en concentrations physiologiques
à un plasma Lp(a-) a peu d'effet sur la fibrinolyse. Par contre si la
streptokinase est incubée avec la Lp(a) puis ajoutée au milieu
réactionnel, une nette diminution de l'activation du plasminogène
est constatée 149 .
D'après ces résultats, la Lp(a)
possède un pouvoir inhibiteur de l'activation du plasminogène.
Mais d'autres résultats ne confirment pas ceci.
In vivo, la présence d'une Lp(a) en
concentration élevée n'est pas corrélée avec une
hypofibrinolyse chez des patients à risque d'infarctus du myocarde
150
Il a même été
suggéré que la lyse du caillot in vitro pouvait être
augmentée par addition de
Lp(a)
151
| 
