II.4 Les complexes glycoprotéiques mineurs
II.4.1 Complexe
Ia-IIa ou á2â1 (analogue à VLA-2)
Le complexe Ia-IIa ou á2â1 (analogue à
VLA-2) est un hétérodimère constitué d'une
chaîne á2 et d'une chaîne â1. Membre de la famille des
intégrines qui sert comme un récepteur majeur pour le
collagène chez les PLTs (Chadderdon. R.C et al., 1999; Santoso. S. A
et al., 1993b) et chez d'autres types cellulaires. En plus de son
rôle dans l'adhésion plaquettaire au matrice extracellulaire, la
GPIa/IIa sert de médiateur d'adhésions plaquettaires au
collagène fibrillaire (type I et III) ou non fibrillaire (type IV et
VI). Leur fonction dépend des ions Mg2+ (Staatz. W. D. et
al., 1989). Il y a approximativement 800-2800 copies de GPIa/IIa par PLTs
et ne possèdent pas de stock interne secrété
(Clemetson. K. J. 2001 Roúman P. 2002).
a.1 La
glycoprotéine GPIa
La GPIa joue un rôle de récepteur pour le
collagène au sous endothélium elle exige les ions Mg++
(Staatz. W. D et al., 1989). Elle est
formée d'une chaîne polypeptidique unique. Et comporte une
distribution des résidus Cys et des domaines de liaison des cations. La
majeure caractéristique de GPIa est la présence de 191 aa
(domaine I) qui contient les sites potentiels pour l'interaction avec le
collagène (Santoso. S. A et al., 1993). Le nombre estimé
des molécules GPIa à la surface des PLTs est de 1842
(Pischel. K. D et al., 1988).
La GPIa est codée par le gène ITGA2,
localisé sur le bras long du chromosome 5 (5q23-q31) (Takada. Y et
Hemler. M. E. 1989; Jaspers. M et al., 1991). La densité de
GPIa-IIa à la surface des PLTs varie selon les polymorphismes
nucléotidiques dans le gène ITGA2 (Kunicki. T. J et al.,
1997).
a.2 La
glycoprotéine GPIIa (CD29)
Elle
est formée d'une chaîne polypeptidique unique. Elle participe
à l'adhésion comme récepteur de collagène et
à l'activation des PLTs. Le nombre
estimé des molécules GPIIa est de 4926. La GPIIa correspond
à la chaîne â VLA avec Mm (145 kDa). La GPIIa forme des
complexes hétérodimérique avec GPIc, GPIa (Pischel. K.
D et al., 1988).
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