Polymorphisme des antigenes plaquettaires humains dans la population tunisienne

II.4.2 Complexe Ic-IIa

Le complexe Ic-IIa (analogue à VLA-5) impliqué dans l'adhésion à la fibronéctine.

II.4.3 Le complexe GPIc*/IIa/VLA-6

Le complexe GPIc*/IIa/VLA-6 récepteur de la laminine.

Il existe d'autres glycoprotéines polymorphes tels que la

- Protéine CD109 (GP 175) ou protéine 175-kD

· Structure du gène 

Le gène codant, formé par 32 exons, est porté par le chromosome 6. L'ADNc de la CD109 est formé de 4335 pb ( http://www.gene.ucl.ac.uk/).

· Structure et fonction protéique

La CD109 est un glycosylphosphatidylinositol-isoforme monomérique (GPI) ancré à une GP de poids moléculaire de 170 à 180 kDa (Brashem-Stein. C et al., 1988) et de 1445 aa. C'est une protéine à 3 domaines. La CD109 est ancrée à la membrane par un groupement phosphatidyl inositol (Smith. J.W et al., 1995). Bien que sa fonction précise n'est pas encore connue, elle a été identifiée comme un nouveau membre de la famille des macroglobulines (á2M)/C3, C4, C5 des protéines contenant des thio-esters (Lin. M et al., 2002).

Elle est capable d'intervenir dans des interactions covalentes cellule-substrat et cellule-cellule. Elle joue un rôle dans la présentation d'antigène par les cellules T et dans l'interaction des cellules B et T. De cette façon, la CD109 peut jouer un rôle dans l'hèmatopoiese et l'hémostase primaire (Lin. M et al., 2002). L'expression du CD109 sur les PLTs est faible : approximativement 2000 #177; 400 molécules par PLT activée par la thrombine (Schuh. A. C. 2002), mais il existe une variabilité d'expression significative entre les individus (Berry. J. E et al., 2000). La congélation ne permet pas de conserver cette molécule CD109 (Cardone. J. D. B et al., 2004).

· Distribution cellulaire de la CD109

Elle a été décrite d'abord sur les PLTs et les cellules T activées (Suciu-Foca. N et al., 1985; Murray. L. J et al., 1999). On l'a identifié par la suite sur les cellules endothéliales (Murray. L. J et al., 1999), sur un sous-ensemble de progéniteurs primitifs de la MO, sur les cellules souches hématopoïétiques (Sutherland. D. R et al., 1991; Schuh. A. C. 2002), sur les monocytes, sur les granulocytes, sur les cellules CD34⁺ (Kelton. J.G et al., 1990) et sur plusieurs lignées de cellules tumorales cultivées (Smith. J.W. 1995). 

Tableau I : Spécificité des GPs plaquettaires.

GPs		CD	PM (kDa)	Chr	Gène	Nbr/d'exon	Nbr / PLT et distribution cellulaires	Rôle
GPIIb		CD 41,áIIb	142	17	GP2B	30	50000-80000 PLT, mégacaryocytes	Agrégation plaquettaire et Adhésivité
GP IIIa		CD 61/á3	95		GP3A	15	PLT, mégacaryocytes, monocytes, macrophages, cellules endothéliales, ostéoclastes, intima synoviale, cellules de muscle lisse, anthérocytes, PLT des foie cirrhotique
GPIa		CD49b/á2 VLA-2	150	5	GP1A	3	PLT, monocytes, lymphocytes B et T, cellules NK, cellules endothéliales vasculaires	Adhesion et Activation
GP IIa		CD 29	145	10	GP2A	23	1842-4926 PLT, tous les leucocytes, la plupart des cellules
GPb	Ibá	CD42aá	143	17	GP1A	1	PLT, mégacaryocytes cellules endothéliale vasculaires et tensilaires	Adhesion plaquettaire
	Ibâ	CD42aß	24	22	GP1BB	30	PLT, mégacaryocytes
GP IX		CD 42c	20	3	GP9*	1	PLT, mégacaryocytes
GP V		CD 42d	83	3	GP5*	1	PLT, mégacaryocytes	Mal connu
CD 109		CD 109	170-180	6	CD 109	32	2000#177;400	- interactions cellule-substrat/ cellule-cellule - présentation d'antigène - rôle dans l'hématopoïèse et l'hémostaseprimaie
GPIIIb/GPIV		CD36	88			8	12000-19400 PLT, mégacaryocytes monocytes, macrophages, précurseur erythroid, adipocytes, cellule tumorale, kératinocytes activé, quelques cellules endothéliales, et épithéliales.	Récepteur pour le collagène et pour la thrombo spondine