II-2.4.1.6. Glucose
La glycémie a été
déterminée selon le test enzymo-colorimétrique
(Trinder, 1969 ; Dingeon et al., 1975) basé
sur le principe de l'oxydation du glucose. Le glucose a été
oxydé par la glucose-oxydase pour donner du gluconate et du peroxyde
hydroxyde. Ce dernier sert de substrat à la peroxydase dans une
réaction couplée conduisant à l'oxydation de
l'o-dianisidine en un produit coloré. L'intensité de la
coloration est proportionnelle à la concentration en glucose.
II-2.4.1.7. Créatinine
Le dosage de la créatinine repose sur une
méthode colorimétrique (Henry, 1974) ou le test
cinétique de JAFFE (Kostir & Sonka, 1952). La
créatinine dans une solution alcaline réagit avec le
62
picrate pour former un complexe coloré
jaune-orangé. Le réactif utilisé est la solution d'acide
picrique (17,5 mmol/l) et d'hydroxyde de sodium (0,29 mmol/l). Le produit de la
réaction a été mesuré par un
spectrophotomètre à la longueur d'onde de 492 nm.
Le taux d'augmentation de l'absorbance à 492 nm,
dû à la formation de ce complexe est directement proportionnel
à la concentration de la créatinine dans l'échantillon.
II-2.4.1.8. Acide urique
L'acide urique est le produit final du métabolisme des
purines. La détermination de l'acide urique par la méthode
enzymatique se fait selon les réactions suivantes :
II-2.4.1.9. Bilirubines totales
Le dosage des bilirubines totales est réalisé
par spectrophotométrie. Une des bilirubines conjugués (ou non)
est dosée, et sa quantité est soustraite de celle de la
bilirubine totale pour déterminer la quantité de l'autre.
II-2.4.1.10. Transaminases
Le réactif amino-transférase aspartate (ASAT)
utilise une méthode cinétique enzymatique pour mesurer
l'activité de l'aspartate amino transférase. Au cours de cette
réaction, l'aspartate amino transférase catalyse la
transamination réversible de L-aspartate et de
l'á-cétoglutarate en oxalo-acétate et en L-glutamate.
L'oxalo-acétate est ensuite réduit en malate en présence
de malate déshydrogénase (MDH) avec oxydation simultanée
de la f3-nicotinamide adénine dinucléotide réduite (NADH)
en f3-nicotinamide adénine dinucléotide (NAD). La méthode
enzymatique est utilisée pour la mesure de l'activité de
l'alanine amino-transférase (ALAT). Dans cette réaction, l'ALAT
catalyse le transfert d'un groupe amine de L-alanine en
á-cétoglutarate afin de former du L-glutamate et du pyruvate. Le
lactate déshydrogénase (LDH) catalyse la conversion du pyruvate
en lactate. Dans le même temps, la NADH est oxydée en
NAD+.
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