WOW !! MUCH LOVE ! SO WORLD PEACE !
Fond bitcoin pour l'amélioration du site: 1memzGeKS7CB3ECNkzSn2qHwxU6NZoJ8o
  Dogecoin (tips/pourboires): DCLoo9Dd4qECqpMLurdgGnaoqbftj16Nvp


Home | Publier un mémoire | Une page au hasard

 > 

La famille des nucléosides monophosphate kinases : importance métabolique, structures et intérêts thérapeutiques

( Télécharger le fichier original )
par Ahmed MEKSEM
Grandes écoles du vivant : agro paris tech - Master 2 Recherche Nutrition et Santé 2006
  

précédent sommaire suivant

Bitcoin is a swarm of cyber hornets serving the goddess of wisdom, feeding on the fire of truth, exponentially growing ever smarter, faster, and stronger behind a wall of encrypted energy

1.6-Flexibilité des NMPK

Les NMPK sont flexibles, leur structure subit un changement local et global après la

liaison avec les deux substrats (NMP, NTP) ou avec des analogues des substrats, des

mouvements de fermeture et/ou d'ouverture de la structure ont lieu. On appelle ce phénomène l'ajustement induit.

La structure des NMPK est ouverte en absence de substrats, elle est partiellement fermée après la liaison d'un substrat (donneur de phosphate) et est entièrement fermée après la

liaison des deux (Blaszczyk et al, 2003 ; Pista et al, 2003 ; Segura-Pena et al, 2004).

Cette flexibilité joue un rôle important dans la catalyse enzymatique ; de plus, il est

important d'étudier ce phénomène pour développer de nouveaux anti-cancéreux et anti-viraux de plus en plus adaptés.

Les parties concernées par cette flexibilité sont le domaine de liaison des NMP et le couvercle, en revanche, le domaine central reste inchangé (Fukami-Kobayashi et al, 1996).

1.7-Rôles du Mg2+

L'étude de la cinétique des NMPK, et de nombreuses enzymes qui utilisent l'ATP ou

les autres NTP comme substrats, montre que ces enzymes ne deviennent actives qu'en

présence d'un cation métallique divalent : en général le magnésium ( Mg 2+ ), ou le

manganèse (Mn 2+ ).

Selon Berg et al (2002), ces ions ne font pas partie du site actif de l'enzyme ;

néanmoins, les NTP (tel l'ATP) se lient avec l'ion pour former un complexe ion-NTP qui est le vrai substrat de l'enzyme.

A l'échelle moléculaire le Mg 2+ assure :

_ La coordination entre les groupements phosphate b- et d- ou a- et d- des NTP, il en

diminue ainsi le répulsions électrostatiques dues aux charges négatives des groupements

phosphate.

_ La neutralisation des charges négatives des groupements phosphates, donc la réduction

des interactions ioniques, non spécifiques, entre l'enzyme et les groupements phosphates

des nucléotides.

_ La définition de la conformation des NMP suite à la liaison du Mg 2+ avec les atomes

d'oxygène du groupement phosphoryle.

_ La diminution de l'énergie d'activation des NMPK (Matte et al, 1998).

précédent sommaire suivant