1.6-Flexibilité des NMPK
Les NMPK sont flexibles, leur structure subit un changement
local et global après la
liaison avec les deux substrats (NMP, NTP) ou avec des
analogues des substrats, des
mouvements de fermeture et/ou d'ouverture de la structure ont
lieu. On appelle ce phénomène l'ajustement
induit.
La structure des NMPK est ouverte en absence de substrats,
elle est partiellement fermée après la liaison d'un substrat
(donneur de phosphate) et est entièrement fermée après
la
liaison des deux (Blaszczyk et al, 2003 ; Pista et
al, 2003 ; Segura-Pena et al, 2004).
Cette flexibilité joue un rôle important dans la
catalyse enzymatique ; de plus, il est
important d'étudier ce phénomène pour
développer de nouveaux anti-cancéreux et anti-viraux de plus en
plus adaptés.
Les parties concernées par cette flexibilité
sont le domaine de liaison des NMP et le couvercle, en revanche, le domaine
central reste inchangé (Fukami-Kobayashi et al, 1996).
1.7-Rôles du Mg2+
L'étude de la cinétique des NMPK, et de
nombreuses enzymes qui utilisent l'ATP ou
les autres NTP comme substrats, montre que ces enzymes ne
deviennent actives qu'en
présence d'un cation métallique divalent : en
général le magnésium ( Mg 2+ ), ou le
manganèse (Mn 2+ ).
Selon Berg et al (2002), ces ions ne font pas partie
du site actif de l'enzyme ;
néanmoins, les NTP (tel l'ATP) se lient avec l'ion pour
former un complexe ion-NTP qui est le vrai substrat de l'enzyme.
A l'échelle moléculaire le Mg 2+ assure :
_ La coordination entre les groupements phosphate b-
et d- ou a- et d-
des NTP, il en
diminue ainsi le répulsions électrostatiques
dues aux charges négatives des groupements
phosphate.
_ La neutralisation des charges négatives des
groupements phosphates, donc la réduction
des interactions ioniques, non spécifiques, entre
l'enzyme et les groupements phosphates
des nucléotides.
_ La définition de la conformation des NMP suite
à la liaison du Mg 2+ avec les atomes
d'oxygène du groupement phosphoryle.
_ La diminution de l'énergie d'activation des NMPK
(Matte et al, 1998).
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