2. Distribution du fer dans l'organisme
L'organisme de l'Homme adulte contient environ 2,5 à 5
g de fer. Soit environ 40 à 50 mg de fer par kilogramme de poids
corporel chez l'homme et 36 à 50 mg chez la femme (Withney et Rolfes,
1993). La moyenne des réserves en fer de l'homme est estimée
à 1000 mg et celle de la femme à 300 mg. Le fer est
contenu dans l'organisme sous 2 formes. Il s'agit de la forme héminique
et de la forme non héminique (Shills et al., 1994).
2-1. Fer héminique
Environ 60 à 70 % du fer total de l'organisme sont
contenus dans l'hémoglobine sous forme héminique
précisément au niveau de l'hème (Bernard et al.,
1977). La myoglobine qui constitue le pigment respiratoire du
muscle comporte 3 à 5 % de fer sous forme héminique. Environ 0,3
% du fer total sous forme héminique est contenu dans
les cytochromes et plusieurs enzymes (Carpenter et Mahoney, 1992). Les
cytochromes a, b et c, qui contiennent une molécule d'hème
identique à celle de l'hémoglobine, participent au transport
d'électrons dans la chaîne respiratoire des mitochondries et sont
essentiels à la production d'énergie, sous forme d'ATP
(Hercberg et Rouaud, 1981; Dallman, 1986).
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Hémoglobine humaine en sphères colorées par
type d'atomes (oxygène en rouge, carbone en gris, azote en bleu) et les
hèmes en vert.
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Hémoglobine humaine en sphères colorées par
chaînes (alpha en vert et bleu foncé; bêta en jaune et cyan;
l'eau en rouge).
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Hémoglobine humaine : affichage en rubans colorés
par chaînes et les hèmes en sphères.
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Hémoglobine humaine : affichage en rubans colorés
par chaîne et les hèmes en bâtonnets rouges et les atomes de
fer en sphères pourpres.
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Figure 3 : Structure
complète de la molécule d'hémoglobine (Vander et
al., 2001)
Figure 4 : Structure de la
molécule d'hème (Bernard et al., 1996)
Des enzymes telles que la catalase et les peroxydases
formées de fer héminique sont impliquées dans des
réactions de destruction de peroxydes (Hercberg, 1990). Le fer
héminique joue aussi un rôle important dans le
système immunitaire, comme constituant de plusieurs
autres enzymes dont la myéloperoxydase essentielle au pouvoir
bactéricide des polynucléaires neutrophiles (Turgeon-O'Brien
et al., 1985a, 1985b; Carpenter et Mahoney, 1992). Cette enzyme
s'associe à certains produits du métabolisme leucocytaire, pour
détruire les microorganismes phagocytés (Reinett et al.,
1988; Cook, 1990; Galan et al., 1992).
2-2. Fer non héminique
Le fer non héminique correspond aux
formes de transport et de réserves du fer. Trente pour cent (30 %) du
fer total corporel est stocké dans les tissus sous 2 formes:
l'hémosidérine (10 %) et la ferritine (20 %)
(Carpenter et Mahoney, 1992). Le fer contenu dans la ferritine est disponible
et facilement mobilisable en cas de besoin pour la synthèse de
1'hémoglobine et le maintien des diverses fonctions cellulaires
(Hercberg Galan, 1985). La plupart des tissus de l'organisme
contiennent du fer, mais c'est le foie, la rate et la moelle osseuse qui
constituent les principaux organes de stockage du fer (Withney et Rolfes,
1993). Lorsque les réserves en fer augmentent, la ferritine forme des
agrégats nommés hémosidérine. Environ 0,1 % du fer
total sous forme non héminique se retrouve en circulation au niveau du
plasma sanguin lié à une glycoprotéine, la
transferrine ou la
sidérophiline (Hercberg et Rouaud, 1981). Le fer est ainsi
transporté aux différents sites de stockage et d'utilisation. La
transferrine permet aussi de récupérer le fer
libéré par l'hémolyse des globules rouges. Elle aurait
aussi un rôle bactériostatique d'une part ; et d'autre part,
un groupe important d'enzymes a besoin du fer non héminique
pour réaliser des réactions oxydatives (Hercberg et
Galan, 1985). Il s'agit de la monoamineoxydase, de la ribonucléotide
réductase, de la xanthine oxydase, de la nicotinamide adénine
dinucléotide déshydrogénase (NADH), etc ... Ces enzymes
participent au métabolisme des catécholamines, à la
synthèse d'acides aminés et de l'ADN, à
la production d'énergie, ainsi qu'à d'autres réactions
vitales de l'organisme (Hercberg, 1990).
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