2.3.2.2. Structure secondaire
C'est l'organisation dans l'espace du squelette
constitué par l'enchaînement des liaisons peptidiques
--CO-NH-CO-NH--. Les relations stériques des acides aminés
voisins les uns des autres d'après la structure primaire, peuvent
être régulières (hélice a, feuillet plissé R)
ou irrégulières.
Les études de dichroïsme circulaire après
réduction permettent d'évaluer les proportions des divers types
de conformation secondaire des protéines : hélice a, feuillet
plissé R et structure "désordonnée".
Thèse Docteur Pharmacie La lipoprotéine Lp(a) :
son intérêt dans l'interprétation du bilan lipidique Dr
GUIMONT MC 84/271 Lipides, Lipoprotéine (a),
Hyperlipoprotéinémie, Athérosclérose, Lipids,
Lipoprotein, Lpa, Hyperlipoproteinemia, Atherosclerosis
Les résultats obtenus par Fless figurent dans le tableau
XIV.
122
|
LDL
|
Apo(a)
|
Lp(a)
|
Hélice a
|
55
|
8
|
38
|
Feuillet plissé 13
|
8
|
21
|
12
|
Structure
"désordonnée"
|
37
|
71
|
50
|
|
Tableau XIV : Structures secondaires comparées
des LDL, de l'apo(a) et de la Lp(a),
déterminée par
dichroïsme circulaire
Fless explique l'importante viscosité
intrinsèque de l'apo(a) par son fort pourcentage de structure
désordonnée, alors que la viscosité de la Lp(a) est
beaucoup plus faible. La valeur trouvée pour l'apo(a) isolée
correspond plus à une protéine de conformation fibrillaire
qu'à une protéine de conformation globulaire.
L'auteur fait d'ailleurs remarquer que la viscosité de
l'apo(a) a été déterminée en milieu fortement
réducteur ce qui, par rupture des liaison S-S, pourrait avoir
augmenté la viscosité apparente par rapport à la
viscosité réelle à l'état natif au sein de la Lp(a)
122.
En effet, la validité des comparaisons de structure
dépend du présupposé que les structures secondaires des
apoprotéines sont similaires dans la forme native (au sein de la
lipoprotéine) et dans la forme purifiée délipidée.
Or ceci n'est pas le cas pour de nombreuses autres apoprotéines qui sont
riches en structures désordonnées sous forme
délipidées et plus riches en hélices a sous forme
lipoprotéique.
Les valeurs initialement trouvées pour le pourcentage
de structure désordonnée et pour la viscosité se sont
révélées inexactes après le séquencage de
l'apo(a) et la découverte de l'homologie avec le plasminogène et
la présence des nombreux kringles 116_.
En effet, lors des traitements réducteurs tous les
ponts disulfures intra-kringle sont rompus entraînant une forte
modification de structure secondaire caractérisée notamment par
une augmentation artéfactuelle des structures
"désordonnées" et de la viscosité apparente.
| 
