CHAPITRE 1 : ETUDES BIBLIOGRAPHIQUE
1.2. Généralités sur les
lipases
1.2.1. Définition et
caractéristiques
Les lipases font partie de la classe des hydrolases d'esters
carboxyliques, largement présentes chez les plantes et chez les animaux
ainsi que chez les microorganismes (F. Pabai, 1997). Ces
enzymes appartiennent au groupe des sérines hydrolases et exigent la
présence d'aucun cofacteur pour leur activité. Il a
été rapporté que les lipases sont définies comme
étant des carboxyles estérases qui catalysent l'hydrolyse et la
synthèse d'esters formés de glycérine et des acides gras
de longues chaînes (M. Gargouri et
al.,2008).
Ces enzymes présentent une grande
spécificité au substrat et dégradent souvent des esters du
p-nitrophenyl de l'acyle, Tweens et phospholipides avec une
sélectivité vis-à-vis de la position stéréo
de la longueur de chaîne.
Les lipases constituent un groupe d'enzymes très
largement utilisées en biotechnologie qui trouve de nombreuses
applications dans différents secteurs industriels tels que l'industrie
pharmaceutique, l'industrie alimentaire, l'agrochimie (pesticides), l'industrie
des détergents, l'industrie des cosmétiques et des parfums,
etc...(A. Ghanem,2007). Elles jouent un rôle important
dans le métabolisme des graisses et sont présentes dans la
plupart des tissus animaux et végétaux, et aussi dans de nombreux
micro-organismes (S. Gupta et al.,2008)
La fonction biologique des lipases est de catalyser
l'hydrolyse d'esters comme les triglycérides. Elles reconnaissent
différemment les acides gras selon leur degré d'insaturation et
la longueur de la chaîne carbonée. Cependant, elles sont capables
d'hydrolyser une très grande variété de substrats naturels
et non-naturels et de réaliser en milieu organique des réactions
de synthèse. Dans cette classe d'enzymes, on trouve les lipases (EC
3.1.1.3) qui sont les plus employées par les chimistes organiciens
(V. Gotor-Fernandez et al.,2006).
L'étude de cette classe d'enzyme a contribué
à l'élaboration d'une enzymologie interfaciale, dont la
réaction est produite en milieu hétérogène à
l'interface huile-eau. Les propriétés biochimiques de cette
classe d'enzymes dépendent particulièrement de certains
paramètres tels que le pH ou la force ionique (R.
Verger,1985).
Les lipases comme les estérases
caractérisées par leur stabilités et leur activité
dans des
solvants organiques sont des biocatalyseurs importants,
particulièrement adaptés pour des applications industrielles
(B.M. Schmidt et al.,2004).
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CHAPITRE 1 : ETUDES BIBLIOGRAPHIQUE
Figure 3 : Présentation de la
réaction enzymatique, qui catalyse l'hydrolyse ou la synthèse de
triglycéride (K.E. Jaeger et al., 1994 ; S. Benjamin et
A. Pandey,1998).
1.2.2. Origines des lipases
Les lipases sont omniprésentes dans la nature et
peuvent être obtenues à partir de nombreuses sources, telles que
les plantes, les micro-organismes et les animaux (A. Salihu et
al., 2012).
1.2.2.1. Végétale
Les lipases se trouvent au sein de la plante, principalement
dans les graines où les trilycérides sont stockés dans des
structures intracellulaires appelées oléosomes (P.
Fickers et al.,2007 ; L. Casas -Goday et al.,2012).
Ces derniers contiennent des lipases capables d'être utilisées
dans la biotransformation des lipides dans les domaines suivants la papeteries,
l'oléochimie, la farine de blé et les huiles essentielle
(R.Wilfried et al.,2011).
1.2.2.2. Animale
La plupart des lipases d'origine animale sont obtenues
à partir du pancréas des bovins, d'ovins, de porcs et de cochons.
Malheureusement, les lipases extraites du pancréas des animaux sont
rarement pures pour être utilisées dans l'industrie alimentaire.
En effet, la lipase pancréatique du porc est polluée par des
traces de trypsine. D'autres impuretés comprennent des virus et des
hormones animales peuvent coexister avec ces enzymes (L. Casas- Godoy
et al., 2012).
1.2.2.3. Microorganismes
Les lipases sont largement répondues chez les
bactéries, les levures et les champignons filamenteux ;
L'intérêt des lipases microbiennes n'a cessé de s'accroitre
au cours de ces dernières années principalement en raison du
grand nombre d'application qu'elles offrent dans les domaines très
variée (A.Rihani,2012). Ces lipases possèdent
des procédés de
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